早期海绵物种中的针状体形成或玻璃状结构的生长和生物矿化导致在自然界中实现高度规则的玻璃结构。在现在发表在Advanced Science上的一份新报告中，Hermann Ehrlich 和一个国际科学家团队研究了蛋白质肌动蛋白以前未知的作用。
生物矿物学家团队使用现代生物分析方法显示海绵玻璃结构中存在蛋白质肌动蛋白，以提出一个关键问题：“生物玻璃是如何生长的?” 肌动蛋白是一个古老的细胞内结构蛋白超家族的基本成员，在原核生物和真核生物的细胞骨架和细胞动力学中都发挥着重要作用。该蛋白质在后生动物中具有额外的功能，使生物二氧化硅的沉积模式持续了 5 亿多年。在这项工作中，该团队为仿生生物材料科学中的一个基本问题提供了答案相对于“生物玻璃”的生长，以显示轴向细丝如何在体内后生动物的二氧化硅结构中形成图案。科学家们还展示了为什么后生动物会在超过环境温度(从-1.9°C 到 24°C)后生长到米范围内的尺寸。
肌动蛋白充满惊喜
该研究的主要作者，德国弗莱贝格矿业大学生物矿物学和极端仿生学研究小组的教授兼负责人 Hermann Ehrlich 评论说，该过程是“研究最彻底的基础蛋白质之一，仍然存在惊喜......最近的研究结果表明，肌动蛋白如何发挥新作用，将骨骼模式组织成最基础的动物——海绵。” 研究人员将他们的策略总结为“尝试看到每个人都看到的东西，并思考没有人想到的东西”。为了完成这个与肌动蛋白在海绵中的作用相关的雄心勃勃的研究计划，Ehrlich 等人。采用了一系列生物分析方法，包括蛋白质组学、蛋白质印迹法、鬼笔环肽染色、免疫染色、高分辨率透射电子显微镜、拉曼光谱和快速傅里叶变换技术。使用这些方法，该团队展示了一系列代表性海绵类中的轴向细丝，包括Hexactinellida 和Demospongiae是如何由F-actin制成的。Ehrlich 说：“令人惊讶的是，即使是巨型玻璃海绵Monorhaphis chuni的巨大轴向细丝也由 F-肌动蛋白组成，揭示了有史以来最大的肌动蛋白细丝束。”
该团队强调了海绵生物材料的保守形态如何描述了 F-肌动蛋白至少在5.45 亿年前所发挥的古老作用。在这项研究中，Ehrlich 等人。提出将F-肌动蛋白定位在祖先的细胞内硅质结构空间中。称为骨针或骨针发生的玻璃状结构颗粒的生长可能已经将材料转移到细胞外空间，肌动蛋白继续发挥模式形成作用。科学家们展示了这种玻璃结构中的肌动蛋白似乎如何发挥新功能，作为定义海绵中复杂生物二氧化硅结构多样性的驱动力。在研究期间，研究人员开发了一种在微观尺度上工作的新方法，将轴向细丝与源自不同种类海绵的硅质微结构分离。科学家们轻轻地将一滴 10% 的氢氟酸滴在骨针的表面，以促进酸溶解生物二氧化硅并保持有机基质完整。使用该方法和伴随的免疫荧光染色，埃利希等人。在各种海绵的轴向细丝中鉴定出肌动蛋白。
表征肌动蛋白丝
研究小组使用了广泛的实验——例如，通过使用蛋白质组学——来揭示肌动蛋白作为轴向细丝的一个组成部分，同时也揭示了肌动蛋白在玻璃海绵骨针中的存在。他们还使用高分辨率透射电子显微镜观察和了解肌动蛋白的周期性结构，然后通过傅里叶变换成像确定这些晶体的结构，同时研究典型的 F-肌动蛋白的轴向细丝的纳米结构组织。然后他们进行了抑制试验防止针状体形成探讨肌动蛋白在体内针状体发育过程中的作用。该研究的结果与之前的工作相呼应，该工作表明肌动蛋白网络的破坏如何干扰海洋单细胞单细胞植物中生物矿化元素的分泌。埃利希等人。为研究成果设想一个大胆的方向，写道这些发现“将对各种学科的研究产生影响，包括仿生材料科学、生物力学、生物矿化、科学化学、功能材料和仿生学。”
极端仿生学的前景
该团队打算在硅酸存在的模型条件下，将肌动蛋白单体在体外聚合成细丝。通过这种方式，Hermann Ehrlich 及其同事证实了在冷水和温水中选择的海绵的硅化骨骼结构中存在肌动蛋白。广泛的温度范围证实了在Hexactinellida 和Demospongiae海绵中作为富含肌动蛋白的轴向细丝存在肌动蛋白，以产生图案并创造基于生物二氧化硅的骨骼的惊人结构多样性——生物材料科学的灵感来源。由于通过化石记录至少 5.45 亿年对海绵的形态保护，该团队假设肌动蛋白的作用是古老的。他们提出了 F-actin 在祖先细胞内结构中的进化，目的是在实验室中创造复杂的 3D 生物材料和新的含硅酸盐材料。科学家们写道：“通过使用肌动蛋白丝来维持三维结构来创造新的含硅酸盐材料的前景对于形成仿生模型和检查实验室内矿化将非常有趣。”
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